Biotinoyltripeptidist eine synthetische Verbindung, die durch die Verknüpfung von Biotin (Vitamin H) mit dem Tripeptid Gly His Lys (GHK) über eine Amidbindung entsteht. Der strukturelle Vorteil dieser Substanz ermöglicht es Biotin, die Zellfunktion auf der Ebene der Stoffwechselunterstützung zu verbessern, während GHK Reparaturprogramme auf der Ebene der Signalregulierung aktiviert und so ein dreidimensionales Netzwerk aus „Nährstoffversorgung + Genregulation“ bildet. Als lipophile Gruppe kann Biotin die Fähigkeit von Peptiden verbessern, in das Stratum Corneum einzudringen, und über das Biotin-Avidin-System eine präzise Anreicherung von Arzneimitteln in Haarfollikeln, Talgdrüsen und anderen Anhängseln erreichen. Chemische Modifikation verringert die enzymatische Hydrolyserate von GHK in vivo und verlängert seine Halbwertszeit. Diese Substanz fördert die Ablagerung von Kollagen IV in der Basalmembran, indem sie die Expression des COL4A1-Gens in Fibroblasten aktiviert. Kollagen IV ist der Hauptbestandteil der Basalmembran, und sein Anstieg kann die Festigkeit der epidermalen Hautverbindung erhöhen und die Faltenbildung reduzieren.
Unsere Produkte Form
Biotinoyltripeptid-1 COA
Synergistische Induktion von Kollagen Typ IV und Laminin 5
Bei der biologischen Erforschung von Haut- und Haarfollikeln ist das dynamische Gleichgewicht der extrazellulären Matrix (ECM) der Kern für die Aufrechterhaltung der strukturellen Stabilität und funktionellen Integrität des Gewebes. Kollagen Typ IV und Laminin 5 verankern als Schlüsselkomponenten der Basalmembran die Epidermis und Dermis durch die Bildung einer dreidimensionalen Netzwerkstruktur und regulieren die Zellproliferation, -migration und -differenzierung.Biotinoyltripeptid(BTP-1) steigert als synthetisches bioaktives Peptid die Festigkeit der dermalen Verbindung des Haarfollikels erheblich, indem es gezielt die Synthese von Typ-IV-Kollagen und Laminin 5 stimuliert, was es zu einem gefragten Molekül in den Bereichen Haarausfallprävention, Haarwachstumsförderung und Hautreparatur macht.
Molekulare Eigenschaften und biologische Funktionen
Biotinoyltripeptid-1 (BTP-1)
BTP-1 ist eine synthetische Verbindung, die durch kovalente Bindung von Biotin (Vitamin H) und dem Tripeptid Gly His Lys (GHK) über Amidbindungen entsteht. Seine Summenformel lautet C24H38N8O6S und sein Molekulargewicht beträgt 566,67 Da. Seine Struktur besteht aus drei Funktionsbereichen:
Biotin-Anteil: Als wasserlösliches Vitamin ist es am Fett- und Proteinstoffwechsel beteiligt und fungiert als Carboxylase-Coenzym zur Förderung der Kollagensynthese.
GHK-Tripeptid: gehört zur Matrikine-Reihe (hydrolysierte Produkte der Hautmatrix nach Verletzungen), die die Expression von Zellreparaturgenen aktivieren und den Wiederaufbau des Bindegewebes regulieren können;
Amidbindung: Verbessert die molekulare Stabilität und sorgt für synergistische Effekte zwischen Biotin und GHK.
Fördern Sie die ECM-Synthese: Durch die Hochregulierung der Genexpression von Typ-IV-Kollagen und Laminin 5 wird die Festigkeit der dermalen Verbindung des Haarfollikels erhöht.
Antioxidativer Schutz: Beseitigung reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) aus Haarfollikeln und Reduzierung der durch oxidativen Stress verursachten Haarfollikelatrophie;
Nährstofflieferung: Als Träger transportiert es Nährstoffe wie Biotin präzise zu den Haarfollikelzellen und fördert so die Keratinsynthese;
Zelluläre Signalregulation: bindet an Oberflächenrezeptoren von Haarfollikelzellen, aktiviert Signalwege wie PI3K/AKT und Wnt/- Catenin und fördert die Proliferation von Haarfollikelzellen.
Kollagen Typ IV
Kollagen Typ IV ist der Hauptbestandteil der dichten Schicht der Basalmembran und macht über 50 % des gesamten Basalmembranproteins aus. Sein Molekül besteht aus drei Alphaketten (1- 6), die eine Dreifachhelixstruktur bilden, die zwischen den Molekülen kreuz-vernetzt ist, um ein kontinuierliches dreidimensionales Netz zu bilden. Es weist folgende Eigenschaften auf:
Nichtfaserige Struktur: Im Gegensatz zur faserigen Struktur von Kollagen Typ I und III ist Kollagen Typ IV kugel- oder stäbchenförmig, was besser für die Netzstruktur der Basalmembran geeignet ist;
Nichtkollagene Domäne (NC1): befindet sich am molekularen Ende und ist an der Zelladhäsion, Signaltransduktion und intermolekularen Vernetzung beteiligt;
Dynamische Regulierung: Bei pathologischen Prozessen wie Leberfibrose und Hautalterung verändert sich das Expressionsniveau von Kollagen Typ IV erheblich und spiegelt den Grad der Gewebeschädigung wider.
Strukturelle Unterstützung: Bildet ein Verbundgitter mit Laminin 5, Nestin usw., um die Stabilität der Basalmembran aufrechtzuerhalten;
Zellverankerung: Verbindung mit epidermalen Keratinozyten über Integrinrezeptoren, um die Epidermis an der Dermis zu fixieren;
Signalzentrum: speichert Wachstumsfaktoren (wie TGF - , EGF) und gibt sie frei, um die Zellproliferation und -differenzierung zu regulieren.
Laminin 5
Laminin-5 ist das Kernglykoprotein der transparenten Schicht der Basalmembran und besteht aus drei Peptidketten - 3, 3 und 2-, die ein kreuzförmiges Trimer mit einem Molekulargewicht von etwa 460 kDa bilden. Seine Struktur umfasst mehrere Funktionsbereiche:
G--Domäne: befindet sich am Ende der 3-Kette und vermittelt Zelladhäsion und -migration;
EGF-ähnliche repetitive Sequenz: beteiligt an der Vernetzung der extrazellulären Matrix;
Kurze Armstruktur: Es verbindet sich mit Kollagen Typ VII und bildet Verankerungsfilamente, die die Basalmembran durchdringen und sich mit der dermalen Papillenschicht verbinden.
Epidermale dermale Verankerung: Fixierung der Epidermis an der Dermis durch die Wechselwirkung von Ankerdrähten mit Kollagen Typ VII und Nestin;
Kollaborativer Mechanismus
BTP-1 reguliert die Synthese von Kollagen Typ IV und Laminin 5
BiotinoyltripeptidInduziert synergistisch die Synthese von Kollagen Typ IV und Laminin 5 über die folgenden Wege:
Die Rolle des GHK-Tripeptids: Als Matrikine kann GHK an die Oberflächenrezeptoren von Haarfollikelzellen binden, den MAPK/ERK-Signalweg aktivieren und die Transkription der Gene COL4A1 (Typ-IV-Kollagen-Alpha-1-Kette) und LAMA3 (Laminin-5-Alpha-3-Kette) fördern;
Synergistische Wirkung von Biotin: Als Carboxylase-Coenzym steigert Biotin die Aktivität der Kollagensynthase und verstärkt so die Induktionswirkung von GHK weiter.
Experimentelle Beweise:
In einem In-vitro-Haarfollikel-Organkulturmodell stiegen nach 48-stündiger Behandlung mit 100 ppm BTP-1 die mRNA-Expressionsniveaus von Kollagen Typ IV und Laminin 5 um das 2,3-fache bzw. 1,8-fache;
In klinischen Studien stieg nach 12-wöchiger Anwendung von Shampoo mit 0,05 % BTP-1 die Ablagerung von Kollagen Typ IV auf der Kopfhaut von Probanden um 35 % und die Expression von Laminin 5 um 28 %.
Verbesserte Proteinsynthese und -sekretion
Aktivierung des MTOR-Signalwegs: BTP-1 fördert die Proteinsynthese in Haarfollikelzellen über den PI3K/AKT/mTOR-Signalweg und erhöht so die Sekretion von Typ-IV-Kollagen und Laminin 5;
Stressabbau im endoplasmatischen Retikulum: Biotin erhält teilweise die Kalziumhomöostase im endoplasmatischen Retikulum aufrecht, reduziert Proteinfaltungsfehler und verbessert die Effizienz der ECM-Proteinsekretion.
Tierversuche:
Im Haarausfallmodell der C57BL/6-Maus stieg nach 8-wöchiger lokaler Anwendung von BTP-1 (500 ppm) die Immunfluoreszenzintensität von Kollagen Typ IV und Laminin 5 um die Haarfollikel um 42 % bzw. 37 % und die Haarwuchsdichte stieg um 55 %.
Die Wechselwirkung zwischen Kollagen Typ IV und Laminin 5
Kollagen Typ IV und Laminin 5 bilden durch folgende Mechanismen eine stabile Basalmembranstruktur:
Die NC1-Domäne bindet an die G-Domäne: Die NC1-Domäne von Kollagen Typ IV interagiert über nichtkovalente Bindungen mit der G-Domäne von Laminin 5 und bildet einen „Kollagen-Laminin“-Komplex;
Nestin-Brücke: Nestin-1/2 bindet über seine kugelförmige Domäne gleichzeitig an Kollagen Typ IV und Laminin 5 und bildet so ein dreidimensionales Netzgerüst.
Strukturbiologische Beweise:
Die Kryo-Elektronenmikroskopie-Analyse zeigt, dass die Tripelhelix von Kollagen Typ IV im Verhältnis 1:2 an den kurzen Arm von Laminin 5 bindet und eine Netzstruktur mit einem Durchmesser von etwa 15 nm bildet;
Die Röntgenbeugungsanalyse bestätigte die Existenz spezifischer Bindungsstellen zwischen der EGF-ähnlichen Wiederholungssequenz von Nestin und der NC1-Domäne von Typ-IV-Kollagen.
Signalübertragungskoordination
Aktivierung des Integrinrezeptors: Typ-IV-Kollagen und Laminin 5 aktivieren gemeinsam den FAK/Src-Weg über den 6 4-Integrinrezeptor und fördern so die Proliferation von Haarfollikel-Stammzellen.
Freisetzung von Wachstumsfaktoren: Das Kollagengitter vom Typ IV speichert TGF - 1, und Laminin 5 bindet über die G-Domäne an EGF und reguliert so synergistisch die Differenzierung der Haarfollikel.
Funktioneller Versuch:
Im dreidimensionalen Hautäquivalentmodell wird bei gleichzeitiger Zugabe von Kollagen Typ IV und Laminin 5 die Effizienz der Haarfollikelinduktion um das 2,1-fache erhöht, verglichen mit der alleinigen Zugabe einer der beiden Komponenten.
Nach der Blockierung des 6 4-Integrins verschwand der BTP-1-induzierte Haarfollikelwachstumseffekt, was den synergistischen Effekt der Typ-IV-Kollagen- und Laminin-5-Signalübertragung bestätigt.
Die antioxidativen und Nährstofftransporteffekte von BTP-1
ROS-Clearance: Der Biotinanteil in BTP-1 reduziert den ROS-Spiegel in Haarfollikeln durch die Regeneration von Glutathion (GSH) und reduziert dadurch oxidative Schäden an Kollagen Typ IV und Laminin 5;
MMP-Hemmung: GHK-Tripeptid kann die Expression von Matrix-Metalloproteinasen (MMP-2/9) herunterregulieren und so den ECM-Abbau verhindern.
Klinische Daten:
Bei Patienten mit androgener Alopezie sank nach 16-wöchiger Anwendung einer BTP-1-haltigen Essenzlösung der MDA-Spiegel (Malondialdehyd, ein Marker für oxidativen Stress) auf der Kopfhaut um 41 % und die Abbauprodukte von Kollagen Typ IV und Laminin 5 sanken um 33 %.
Präzise Nährstoffzufuhr
Biotin-Carrier-Effekt: BTP-1 wird über den Biotin-Rezeptor (SMVT) auf der Oberfläche der Haarfollikelzellen internalisiert, während es Spurenelemente wie Zink und Kupfer in die Zellen transportiert und so die Keratinsynthese fördert;
Verbesserung der Blutversorgung: BTP-1 kann die Expression des vaskulären endothelialen Wachstumsfaktors (VEGF) induzieren, die Dichte der Kapillaren um Haarfollikel erhöhen und die Effizienz der Nährstoffversorgung verbessern.
Tiermodell:
Im Nacktmaus-Hauttransplantationsmodell ist die mikrovaskuläre Dichte um Haarfollikel imBiotinoyltripeptidDie Überlebensrate der transplantierten Haarfollikel stieg um 60 %.
Häufig gestellte Fragen
Was ist Biotinoyltripeptid?
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Ein Tripeptidkomplex mit Biotin - Vitamin H, der Haarausfall vorbeugen soll, regt den Stoffwechsel der Haarfollikelzellen an und fördert das Haar- und Wimpernwachstum. Aktiviert die Genexpression für die Gewebereparatur.
Ist Biotinoyltripeptid-1 dasselbe wie Biotin?
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Biotinoyltripeptid-1 ist eine peptidverstärkte Form von Biotin, die tief in die Haarfollikel eindringt und die Keratinproduktion steigert. Es ist klinisch erwiesen, dass es die Haardichte und -stärke erhöht.
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